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本文导读目录：

1、酶在你所学的专业中有什么作用(酶的应用及意义)

2、酶必需基团的作用(酶的必需基团就是酶的活性中心)

3、酶抑制

酶在你所学的专业中有什么作用(酶的应用及意义) ♂

酶在你所学的专业中有什么作用(酶的应用及意义)

酶是一种生物催化剂，它具有作用专一性强、催化效率高等特点，能在常温常压和低浓虚条件下进行复杂的生化反应。没有酶，就没有生物体的一切生命活动。现代意义上的酶工程是在近几十年会兴起的高科技。酶工程是研究酶的生产和应用的一门技术性学科，它包括酶制剂的制备、酶的固定化、酶的修饰与改边及国匠应旱等方面内容。进人20世纪以后，随着微生物发酵技术的发展，酶分离纯化技术的更新，酶制剂的研究得到不断推进并实现了其商业化生产 现已开发出多种类型的速制剂。

生物酶工程主要包括三方面内容：①用基因工程技术大量生产酶。②修饰酶基因，产生遗传修饰。③设计出新酶基因，合成自然界从未有过的酶。

酶就是起催化作用.和化学里的催化剂是一样的道理.它本身不参与反应,反应前后其本身没有任何变化.生物酶有,蛋白质类、固醇类、RNA类! 补充： 酶作用机理

1.趋近效应（approximation）和定向效应（oientation） 　酶可以将它的底物结合在它的活性部位由于化学反应速度与反应物浓度成正比，若在反应系统的某一局部区域，底物浓度增高，则反应速度也随之提高，此外，酶与底物间的靠近具有一定的取向，这样反应物分子才被作用，大大增加了ES复合物进入活化状态的机率。

2.张力作用（distortionorstrain） 底物的结合可诱导酶分子构象发生变化，比底物大得多的酶分子的三、四级结构的变化，也可对底物产生张力作用，使底物扭曲，促进ES进入活性状态。

3.酸碱催化作用（acid-basecatalysis） 酶的活性中心具有某些氨基酸残基的R基团，这些基团往往是良好的质子供体或受体，在水溶液中这些广义的酸性基团或广义的碱性基团对许多化学反应是有力的催化剂。

4.共价催化作用（covalentcatalysis） 某些酶能与底物形成极不稳定的、共价结合的ES复合物，这些复合物比无酶存在时更容易进行化学反应。 例如：无酶催化的反应　RX+H2O→ROH+Hx慢 有酶存在时　RX+E桹H→ROH+EX快 EX+H2O→E桹H+HX快?

酶在生物化学反应中,起催化剂作用,由催化剂的性质可知,其在反应中只是起到降低反应活化能,或者起到作为中间产物的作用.它在反应前后的性质,质量都不会发生改变.不过酶的化学本质是蛋白质,它对反应环境的要求很高,并且很容易变性.所以细胞需要不停地生产酶,来满足生物反应的需要.

DNA连接酶是连接两段脱氧核苷酸片段。主要用于基因工程，将由限制性核酸内切酶“剪”出的粘性末端重新组合。

DNA聚合酶是连接一个脱氧核苷酸的单位。主要用于DNA复制

RNA聚合酶是以一条DNA链或RNA为模板催化由核苷-5′-三磷酸合成RNA的酶。用于转录时

解旋酶是DNA复制时，解开DNA双链的酶，解开的是氢键

酶的三大特性是高效性、专一性、温和性。酶的催化效率比无机催化剂更高，使得反应速率更快；一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽；是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的。

酶是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。酶属生物大分子，分子质量至少在1万以上，大的可达百万

酶在生产和生活中的应用

自19世纪末德国生物学家毕希纳（Edward Buchner）证明酵母无细胞提取液能使糖发酵产生酒精，第一次提出酶的名称以来，人类已经发现并鉴定出3000多酶。酶作为一种催化剂，已被广泛地应用于轻工业的各个生产领域。近几十年来，随着酶工程的迅猛发展，酶在生物工程、生物传感器、环保、医药等方面的应用也日益扩大，可以说酶已成为国民经济中不可缺少的一部分，现实生活中，人们的衣、食、住、行及其他方面的新技术几乎都离不开酶。

常见的酶在生产和生活中的应用

洗涤剂工业：

（加酶洗衣粉等）碱性蛋白酶类 易于洗去衣物上的血渍、奶渍等污渍，加酶洗衣粉不能用于丝、毛等天然蛋白质纤维类织品的洗涤。

淀粉酶类 餐厅洗碗机的洗涤剂，用于去除难溶的淀粉残迹等

烘烤食品：

真菌产生的a一淀粉酶 催化淀粉降解成可被酵母利用的糖，面包等食品制作等

蛋白酶类（饼干松化剂） 制作饼干过程中，水解面粉中的蛋白质；乳制品生产中，水解乳清蛋白。有利于食品中蛋白类营养的消化吸收。

酿酒工业：

麦芽中的淀粉酶、蛋白酶、葡聚糖酶。 将酿酒原料淀粉和蛋白质降解成能被酵母利用的单糖、氨基酸和肽，从而提高乙醇的产量。

β一葡聚糖酶 分解β-葡聚糖，降低麦汁粘度，加快麦汁过滤速度，避免因β-葡聚糖引起的啤酒混浊。

木瓜蛋白酶 去除啤酒储存过程中生成的混沌物

肉类烹饪： 木瓜蛋白酶（嫩肉粉）菠萝蛋白酶 分解肉的胶原蛋白，使肉类嫩滑。木瓜蛋白酶的最适宜温度为600C，适宜pH7-7．5，不要在高温和酸性环境下使用。

乳制品工业：

凝乳酶 奶酪生产的凝结剂，并可用于分解蛋白质。

乳糖酶 降解乳糖为葡萄糖和半乳糖，获得没有乳糖的牛乳制品，有利于乳品的消化吸收：

果汁生产： 果胶酶、纤维素酶。 处理果肉，提高出汁率、缩短出汁时间、提高果汁质量。

制糖工业： 淀粉酶等 将淀粉转化为葡萄糖及各类糖浆

葡萄糖异构酶 用于将葡萄糖转化为甜度高的果糖，生产高果糖浆。

纺织工业：

淀粉酶

广泛地应用于纺织品的褪浆，其中细菌淀粉酶能忍受100～110℃的高温操作条件。

纤维素酶 代替沙石洗工艺处理制作牛仔服的棉布，提高牛仔服质量。

制革工业： 胰蛋白酶类 除去毛皮中特定蛋白质使皮革软化，也可用于皮革脱毛。

医疗和药品工业： 胰蛋白酶 用于促进伤口愈合和溶解血凝块，还可用于去除坏死组织，抑制污染微生物的繁殖；

青霉素酰化酶 将易形成抗药性的青霉素改造成杀菌力更强的氨苄青霉素

L一天冬酰胺酶 用于治疗癌症，剥夺癌细胞生长所需的营养。

溶菌酶（黏多糖溶解酶） 破坏革兰氏阳性菌细胞壁而杀死细菌。抗菌、止血消肿、加快伤口愈合，也用于治疗鼻炎、咽喉炎、口腔溃疡等。

酪氨酸酶 生产（神经递质），多巴用于治疗帕金森综合症。

尿激酶、链激酶 溶血栓剂，治疗血栓病。

蛋白酶等（多酶片） 治疗消化不良，许多酶在医疗中还可作为诊断试剂。

泻药酶与无机催化剂相比，主要有以下几个特点：

1.不稳定性。

大部分酶的主要成分是蛋白质，容易受外界条件的影响，所以外界条件要温和，例如不能PH不能过高，也不能过低，温度不能过高，否则会导致酶失活；

2.高效性。

酶的催化效应非常高，酶促反应比相应的非酶促反应要快10的六次方~10的十二次方倍；

3.高度专一性。

一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键。

酶对底物的专一性主要分为以下几种：立体异构专一性、几何异构专一性、化学键专一性、基团专一性、绝对专一性（即化学键、基团都有严格的选择）

酶的最适当pH，就是能够让酶发挥作用的最佳pH。

酶在最适pH范围内表现出活性，大于或小于最适pH，活性降低。最适合pH可能是一个范围，不同的酶可能有不同的最适pH。比如，胃蛋白酶的最适pH为2～3。而唾液淀粉酶的最适PH约为6.8，看它所处的环境吧。可以根据我们适用条件来选择酶，比如，在一个地方洗衣服，要根据当地水的pH来选择加酶洗衣粉。（这个例子是我自己的理解）。

1、高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高，使得反应速率更快；

2、专一性：一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽；

3、温和性：是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的。

4、活性可调节性：包括抑制剂和激活剂调节、反馈抑制调节、共价修饰调节和变构调节等。 5.有些酶的催化性与辅因子有关。 6.易变性，由于大多数酶是蛋白质，因而会被高温、强酸、强碱等破坏。

酶的特性主要四点：

1、酶具有高效率的催化能力；其效率是一般无机催化剂的10的7次幂~~10的13次幂。

2、酶具有专一性；（每一种酶只能催化一种或一类化学反应。）3、酶在生物体内参与每一次反应后，它本身的性质和数量都不会发生改变(与催化剂相似)；4、酶的作用条件较温和。

酶必需基团的作用(酶的必需基团就是酶的活性中心) ♂

酶必需基团的作用(酶的必需基团就是酶的活性中心)

酶的“活性中心”是酶分子执行其催化功能的部位。

酶分子中氨基酸残基的侧链有不同的化学组成。其中一些与酶的活性密切相关的化学基团称作酶的必需基团。这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合并将底物转化为产物。这一区域称为酶的活性中心或“活性部位”。

参与构成酶的活性中心和维持酶的特定构象所必需的基团为酶的必需基团。对于结合酶来说，辅酶或辅基上的一部分结构往往是活性中心的组成成分。

构成酶活性中心的必需基团可分为两种：与底物结合的必需基团称为结合基团；促进底物发生化学变化的基团称为催化基团。活性中心中有的必需基团可同时具有这两方面的功能。还有些必需基团虽然不参加酶的活性中心的组成，但为维持酶活性中心应有的空间构象所必需，这些基团是酶的活性中心以外的必需基团。

因为酶具有活性中心,这个活性中心是由两个基团组成,分别是结合基团和催化基团.结合基团就是酶与底物结合的部位,体现酶的专一性.通常一种酶可有多个底物,但是每个底物与酶活性中心的结合部位不同,这也说明了酶的专一性.

错的。

酶有一定活性中心，但活性中心不一定要有金属离子或辅基，抑制剂也可作用与活性中心以外的必须基团，如别位抑制剂。

酶（enzyme）是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。[1] 酶属生物大分子，分子质量至少在1万以上，大的可达百万。

酶是一类极为重要的生物催化剂（biocatalyst）。由于酶的作用，生物体内的化学反应在极为温和的条件下也能高效和特异地进行。

底物结合部位和催化部位共同组成酶的活性中心（活性部位），变构（别构）部位不属于活性中心，当与别构剂结合时可改变酶的空间构象。

底物结合部位是和底物接触的部位,主要是固定底物的作用；催化部位是真正通过于底物接触完成催化反应的部位；别构部位通常是指别构酶（需要与一些物质结合后自身发生构象改变才具有活性的酶）通过结合控制自身构象的部位。酶的活性中心(activecenter)，亦称酶的活性部位，是酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位。它是酶行使催化功能的结构基础。酶活性部位上的基团可分为结合基团(bindinggroup)和催化基团(catalyticgroup)。别构酶(allostericenzyme)：当别构剂与酶的调节部位以非共价键结合时，使酶的空间构象发生变化，从而改变酶的活性，这种现象称为别构效应，这类可受别构剂调节的酶叫别构酶。

因为酶具有活性中心,这个活性中心是由两个基团组成,分别是结合基团和催化基团.结合基团就是酶与底物结合的部位,体现酶的专一性.通常一种酶可有多个底物,但是每个底物与酶活性中心的结合部位不同,这也说明了酶的专一性.

两类：一类是位于活性中心外，即不参与构成活性中心，但是维持酶活性中心必需的；另一类位于活性中心内（又分两类：一类是结合基团，起作用是与底物结合，使底物和一定构象的酶形成复合物，即中间产物；另一类是催化基团，其作用是改变底物中某些化学键的稳定性，使底物发生反应生成产物）

酶活性中心指与酶活性直接相关的区域，通常分结合部位和催化部位。

活性中心以外的必须基团跟酶的催化作用没有直接关系，但是对于维持酶的空间结构来说是必须的，这些基团的相互作用使得酶有一个很好的利于底物发生反应的微环境。另外，许多酶并非单独发挥作用，而是和其他的酶组成多酶体系一起完成一复杂化学反应过程，活性中心外必须基团还跟酶或酶单体的空间定位和相互作用有重要关系（如实现复合酶酶单体间的协同催化作用）。

酶抑制 ♂

酶抑制   酶抑制 : 凡使酶活力下降,但不引起酶蛋白变化的作用称为抑制作用,引起这种抑制作用的物质称为酶抑制剂。抑制剂与酶分子上的某些必需基团(主要指酶活性中心上的基团)发生化学反应,因引起酶活力下降,甚至丧失,致使酶促反应速度降低。酶抑制的类型有:①不可逆的抑制作用(Irreversible inhibition):这类抑制剂通常以比较牢固的共价键与酶蛋白中的基团结合而使酶失活,不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶的活性。②可逆的抑制作用(Reversible inhibition):这类抑制剂与酶蛋白的结合是可逆的,可用透析法除去抑制剂,恢复酶的活性。根据抑制剂与底物的关系,可逆抑制作用分为三种:竞争性抑制(Competitive inhibition)、非竞争性抑制(Noncompetitive inhibition)、反竞争性抑制(Uncompetitive inhibition)。竞争性抑制是相互竞争而引起的抑制,可借增加作用物浓度而使反应逆转,典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制。非竞争性抑制不能通过增加作用物浓度而逆转,抑制剂在酶分子上的结合位置不是底物结合位置。非竞争性抑制最普通的类型是某些化合物与酶分子中半胱氨酸残基上的-SH发生可逆的结合,酶活性受到抑制。反竞争性抑制,酶只有在与底物结合后,才能与抑制剂结合,叠氮化物对氧化型细胞色素氧化酶的作用属于这类抑制。

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